胃蛋白酶

概念

胃蛋白酶测定 可用于鉴别神经性低酸症，当过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性 变化所致，特别是对于恶性贫血 、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎 、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如等，胃蛋白酶活性增高。1836年，（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。

胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸 的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺 的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪、牛羊胃中提取，用于消化不良。

简介

胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解 为肽，而且一部分被分解为酪氨酸 、苯丙氨酸 等氨基酸 。 胃液胃蛋白酶测定 可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或

胃蛋白酶

缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡 等，胃蛋白酶活性增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。胃中惟一的一种蛋白水解酶 。其最适pH值为1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸 的氨基所组成的肽键 。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。消化性溃疡 禁用此药。

性状 　本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。

鉴别 　取本品的水溶液，加鞣酸 、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。

检查干燥失重　取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0%（附录ⅧL）。

效价 测定　对照品溶液的制备　精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。

基本特征

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸 、色氨酸 和酪氨酸 ）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸 （如赖氨酸、精氨酸 和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。 这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸 或亮氨酸 的肽键 。指由胃腺 主细胞 分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。